我们体内大多数研究得很好的蛋白质都像金属;有些可以很容易地改变形状，如铝箔，而其他的则是刚性的，如钢梁，但它们通常具有坚固，明确的结构。许多其他必需蛋白质更像是水，能够将相从液态变为固态冰。

这些重要的相变蛋白之一被称为FUS。在健康的细胞中，FUS在漫射漂浮和与其他蛋白质凝聚成液滴之间切换，以制作，编辑和传递蛋白质生产的蓝图。然而，FUS还具有“固体”或聚集阶段，其在一些患有肌萎缩侧索硬化症(ALS)和一种称为额颞叶痴呆的痴呆症的人中发现。

由布朗大学分子药理学，生理学和生物技术系副教授Nicolas Fawzi领导的一个研究小组使用了一系列技术来确定稳定液体的原子相互作用，但FUS的“浓缩”阶段。

“我们想要了解的是这些相互作用的原子细节，以便我们知道什么样的治疗方法对ALS和其他疾病很重要，”Fawzi说，他是该论文的共同通讯作者，也是卡尼研究所的附属机构。为脑科学。“首先，我们需要知道正常形式和疾病形式之间的结构差异，因此我们知道在哪里放置扳手来阻止它。当我们不知道它是什么时，我们无法设计药物来绑定某物。好像。”

研究结果于7月1日星期一发表在“自然结构与分子生物学”杂志上。

Fawzi说你可以想到FUS可以在细胞内形成凝结的液滴，就像在潮湿的一天在冷玻璃上形成的凝结一样。水滴和潮湿空气都含有水分子，但它们处于不同的相位。

Fawzi说，除了它对ALS的影响 - 通常被称为Lou Gehrig病 - 已知FUS的无序区域与某些类型的癌症相关，包括尤因氏肉瘤。事实上，首字母缩略词FUS代表肉瘤中的FUsed。

结合核磁共振(NMR)光谱，拉曼光谱和计算模型，该研究的第一作者，包括布朗博士生Anastasia Murthy在内的Fawzi团队发现，凝聚液滴中FUS的无序区域之间的相互作用是他说，情绪多变，充满活力。FUS不构成任何传统的结构元素。然而，多种原子相互作用 - 包括由蛋白质内的特定氨基酸形成的那些，即谷氨酰胺和酪氨酸 - 维持FUS的浓缩但无序的性质。