蛋白质由氨基酸的长链组成，大多数蛋白质具有一种或多种含硫氨基酸蛋氨酸。甲硫氨酸中硫原子的氧化是重要的生物分子反应，取决于环境和所涉及的蛋白质，其可能具有广泛的生物学后果。

有趣的是，蛋氨酸的硫氧化可产生两种不同形式的氧化分子(蛋氨酸亚砜)，仅分子的3维空间排列不同。这两个版本称为立体异构体(或更准确地说，是非对映异构体，它们是非镜像的立体异构体)。研究硫氧化的生物学效应的研究人员希望能够分离这两种立体异构体，但这很难做到。

现在，加州大学圣克鲁斯分校的化学家报告了一种分离蛋氨酸亚砜非对映异构体的新方法，这为研究其在生物过程中的作用提供了新的机会。在4月6日发表于《化学》(欧洲期刊)上的一篇论文中，他们报告获得了纯度均超过99%的两种立体异构体。

加州大学圣克鲁斯分校化学和生物化学助理教授第一作者杰夫根尼吉·拉斯卡托夫(Jevgenij Raskatov)说：“蛋氨酸氧化领域由于缺乏对这些试剂的可靠获取而受到阻碍，我们相信这将是巨大的推动力。”

拉斯卡托夫的实验室与加州理工学院的研究人员合作，在该论文的封面上刊登了该论文。拉斯卡托夫说，他已经从该领域的其他研究人员那里听到了对新方法感兴趣的信息。

Raskatov的小组使用了一种称为超临界流体色谱的先进色谱技术来纯化蛋氨酸亚砜的立体异构体。超临界流体同时具有液体和气体的特性，这在色谱中非常有用。研究人员还使用X射线晶体学分析了纯化的立体异构体的结构，并证实了其出色的立体化学稳定性。

除Raskatov之外，该论文的合著者还包括Caltech的Scott Virgil和Lawrence Henling以及UC Santa Cruz的Hsiau-Wei Lee，Ka Chan，Ariel Kuhn和Alejandro Foley。