淀粉样蛋白是体内形成的蛋白质聚集体，有时会导致阿尔茨海默氏症等疾病。这些纤维可以呈现多种形状，称为“多形体”，这使我们对其在健康和疾病中的作用的理解变得复杂。它们能够变形为不同的结构，这使得研究它们既有趣又具有挑战性。

尽管淀粉样蛋白多态性非常重要，但其背后的确切机制仍未得到揭示。传统上，科学家认为淀粉样蛋白结构主要有两种：扭曲带和螺旋纤维。然而，随着新研究揭示出更多的复杂性，这种观点正在不断扩展。

淀粉样蛋白原纤维可以与许多不同的分子一起出现，例如胰岛素。通过研究胰岛素原纤维，洛桑联邦理工学院和苏黎世联邦理工学院的科学家在理解淀粉样蛋白多态性方面取得了重大突破。

他们的研究显示，胰岛素淀粉样蛋白原纤维可以通过分层的方式交织较小的蛋白质链，扭曲和弯曲成复杂的“混合曲率”形状，这被称为“分层原丝交织”。

这项研究由洛桑联邦理工学院的 Giovanni Dietler 和 Henning Stahlberg 团队以及苏黎世联邦理工学院的 Raffaele Mezzenga 团队领导，目前已发表在《先进科学》杂志上。

为了探索胰岛素淀粉样纤维的形成，研究人员使用了原子力显微镜(AFM)，这是一种高分辨率成像技术，使用微型机械探针扫描和绘制纳米级样品表面。利用 AFM，他们监测纤维化过程，观察其在成核、生长和饱和等典型阶段的演变。