科学家知道，有缺陷的蛋白质会导致神经系统疾病(例如阿尔茨海默氏病和帕金森氏病)的有害沉积或“聚集”。尽管这些蛋白质沉积的原因仍然是个谜，但众所周知，当细胞无法将适当的遗传信息传递给蛋白质时，会导致异常聚集。加州大学圣地亚哥分校教授苏珊·阿克曼(Susan Ackerman)和她的同事们在10多年前首次强调了这种导致脑部疾病的原因。现在，她和同事们对这项研究进行了更深入的研究，确定了一个基因Ankrd16，该基因可以阻止最初观察到的蛋白质聚集。

通常，从基因到蛋白质的信息转移是经过仔细控制的(生物学上的“校对”和纠正)，以避免产生不合适的蛋白质。作为近期研究的一部分，该研究于5月16日发表在《自然》杂志上，Ackerman，Paul Schimmel(斯克里普斯研究所)，My-Nuong Vo(斯克里普斯研究所)和Markus Terrey(加利福尼亚大学圣地亚哥分校)确定，Ankrd16拯救了特定的神经元，称为Purkinje单元-校对失败时死亡。如果没有正常水平的Ankrd16，位于小脑中的这些神经细胞会错误地激活氨基酸丝氨酸，然后丝氨酸会不适当地掺入蛋白质中并引起蛋白质聚集。

“简单来说，您可能会认为Ankrd16就像海绵或'故障保护装置'，可以捕获错误激活的丝氨酸并防止该氨基酸不适当地掺入蛋白质，这在神经细胞校对和纠正错误的能力时特别有用。下降，”生物学家史蒂芬·W·科弗(Stephen W. Kuffler)担任生物学家的阿克曼说，他还曾在加州大学圣地亚哥分校医学院和霍华德·休斯医学研究所任职。

浦肯野细胞中Ankrd16的水平通常较低，使这些神经元易受校正缺陷的影响。升高Ankrd16的水平可保护这些细胞免于死亡，同时从具有校对缺陷的小鼠的其他神经元中去除Ankrd16会导致异常蛋白的广泛积累并最终导致神经元死亡。

研究人员将Ankrd16描述为“ ...防止因校对缺陷而导致的严重病理的新机制层。”

研究人员指出，只有少数疾病突变修饰基因(如Ankrd16)已被鉴定，并且基于修饰子的机制了解神经退行性疾病的潜在病理可能是了解疾病发展的有希望的途径。